La celiaquía es una enfermedad crónica multisistémica donde, hasta el momento, el único tratamiento que existe consiste en prescindir de los alimentos con gluten de por vida. Los científicos del Instituto de Biología Molecular de Barcelona (IBMB-CSIC) han identificado una prometedora molécula que puede degradar a los péptidos tóxicos causantes de la intolerancia antes de que lleguen al intestino. Se trata de la neprosina, una molécula que se halla de forma natural en el fluido digestivo de la planta carnívora Nepenthes ventrata.
El gluten, una proteína que se encuentra en la semilla de distintos cereales como el trigo, la cebada y el centeno, es el desencadenante de la enfermedad. La intolerancia se produce cuando, en el proceso de transformación de este tipo de proteína hacia partículas más pequeñas (péptidos), estas se vuelven tóxicas. Dentro de los péptidos (tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos), uno de los más relevantes es el 33-mero.
Este péptido puede resistir los ácidos gástricos del estómago, llegar al intestino delgado y atravesar la mucosa intestinal. En pacientes con celiaquía, el 33-mero se une con facilidad a un receptor del sistema inmunitario y desencadena una respuesta autoinmunitaria e inflamatoria. Los resultados de la investigación determinan que la neprosina puede contrarrestar el efecto de los péptidos tóxicos causantes de la celiaquía. Según explican los científicos, un tratamiento de este tipo debe ser inofensivo para el intestino, suficientemente eficiente para degradar una buena cantidad de péptidos tóxicos con dosis razonables, así como activo antes de pasar al intestino.
La investigación se muestra esperanzadora ante una enfermedad que afecta a unos 450.000 españoles. "Los estudios que hemos realizado nos han permitido verificar que la neprosina tiene un enorme potencial para ser desarrollada como medicamento, ya que es mucho más activa en las condiciones extremas de la digestión en el estómago que otras enzimas proteolíticas candidatas actualmente en estudio, colectivamente denominadas glutenasas, para su aplicación terapéutica, y cumple con todas las características que se requieren a priori para una glutenasa eficiente", explica Xavier Gomis-Rüth.
Los autores participantes en el estudio han descifrado el mecanismo de acción de la molécula, su estructura, así como sus características más relevantes de cara a un posible tratamiento de la enfermedad. El trabajo se ha publicado en Nature Communications y en él, también ha han participado investigadores de la Facultad de Farmacia y Ciencias de la Alimentación de la Universidad de Barcelona (UB).
